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Química de la espuma - parte 2

Clases · 13 min

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La clase explica la química básica detrás de la espuma: por qué el agua es polar, qué sustancias se disuelven en ella y por qué lo hidrofóbico tiende a salir del líquido. Con eso entiendes cómo estabilizan la espuma los detergentes y las proteínas, y por qué hervir la cerveza mejora el poder espumante de la proteína de transferencia de lípidos. Te sirve para saber qué buscar en una proteína al evaluar o formular una cerveza con buena retención de espuma.

Lo que te llevas de esta clase

El agua es polar y se mantiene unida por enlaces de hidrógeno.1:20
El oxígeno atrae más los electrones compartidos y queda ligeramente negativo; los hidrógenos quedan ligeramente positivos. Esa diferencia hace que las moléculas de agua se atraigan entre sí y explica cómo interactúa el agua con otras sustancias.
La sal se disuelve porque el agua rodea a los iones.2:56
El sodio y el cloruro tienen cargas plenas, y las cargas parciales del agua los rodean por separado. Por eso una sal iónica se separa y se disuelve en el agua o en la cerveza.
Lo hidrofóbico no se disuelve en agua ni en cerveza.4:04
Los hidrocarburos no tienen cargas parciales, así que no pueden competir con los enlaces de hidrógeno del agua. En lugar de disolverse, se agrupan entre ellos y forman grumos.
Los detergentes forman espuma estable porque combinan una parte hidrofóbica y una hidrofílica.5:19
Las cadenas hidrofóbicas del detergente se agrupan en el centro, mientras su extremo con carga queda en contacto con el agua. Ese complejo disuelve los hidrocarburos y estabiliza la burbuja.
Las proteínas estabilizan la espuma formando una matriz con los ácidos amargos.6:22
La proteína cubre la superficie de la burbuja y se enlaza con los ácidos amargos; ese armazón alrededor de la pared mantiene estable la espuma.
En igualdad de concentración, las proteínas más hidrofóbicas dan mejor espuma.9:36
Al separar las proteínas de la cerveza por su hidrofobicidad y medir cada fracción, las más hidrofóbicas mostraron mejor estabilidad de espuma. La hidrofobicidad es el primer rasgo que debes pensar para evaluar una proteína espumante.
Hervir la proteína mejora su espuma porque expone su interior hidrofóbico.

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La proteína plegada esconde sus grupos hidrofóbicos en el interior y muestra lo hidrofílico hacia afuera. Al desnaturalizarla con calor, se despliega, expone lo hidrofóbico y se vuelve un mejor estabilizador de espuma, como pasa con la proteína de transferencia de lípidos.

Palabras que se usan

enlace covalente enlace de hidrógeno hidrofóbico hidrofílico ácidos amargos cromatografía de interacción hidrofóbica Sepharose octil-Sepharose desnaturalizar proteína de transferencia de lípidos

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